home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00121 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.5 KB  |  56 lines
  1. ************************************
  2. * Uracil-DNA glycosylase signature *
  3. ************************************
  4.  
  5. Uracil-DNA glycosylase (EC 3.2.2.-)  (UNG) [1] is  a  DNA repair  enzyme  that
  6. excises uracil residues from DNA by cleaving the N-glycosylic bond.  Uracil in
  7. DNA can arise as  a  result  of  misincorportation  of  dUMP residues  by  DNA
  8. polymerase or deamination of cytosine.
  9.  
  10. The sequence of uracil-DNA  glycosylase  is  extremely  well  conserved [2] in
  11. bacteria and  eukaryotes  as well as in herpes viruses. More distantly related
  12. uracil-DNA  glycosylases are also found in poxviruses [3].
  13.  
  14. In eukaryotic  cells,  UNG activity  is  found  in  both  the  nucleus and the
  15. mitochondria. Human  UNG1  protein is transported to both the mitochondria and
  16. the nucleus [4]. The N-terminal 77 amino acids of UNG1 seem to be required for
  17. mitochondrial localization  [4],  but  the presence of a mitochondrial transit
  18. peptide has not been directly demonstrated.
  19.  
  20. As  a  signature  for  this type  of  enzyme, we  selected the most N-terminal
  21. conserved region.
  22.  
  23. -Consensus pattern: [KR]-V-[VC]-[LIVM]-x-G-[QI]-D-P-Y
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  25. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  26.  
  27. -Note: in  humans, two  additional  sequences of UNG have been reported [5,6].
  28.  These isozymes  are  not evolutionary related to other known UNG. One of them
  29.  is a  glyceraldehyde  3-phosphate  dehydrogenase [6] and the other related to
  30.  cyclins [7]. Data available on three proteins proposed to be human uracil-DNA
  31.  glycosylases is discussed in [8].
  32.  
  33. -Expert(s) to contact by email: Aasland R.
  34.                                 aasland@embl-heidelberg.de
  35.  
  36. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  37.  
  38. [ 1] Sancar A., Sancar G.B.
  39.      Annu. Rev. Biochem. 57:29-67(1988).
  40. [ 2] Olsen L.C., Aasland R., Wittwer C.U., Krokan H.E., Helland D.E.
  41.      EMBO J. 8:3121-3125 (1989).
  42. [ 3] Upton C., Stuart D.T., McFadden G.
  43.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:4518-4522(1993).
  44. [ 4] Slupphaug G., Markussen F.-H., Olsen L.C., Aasland R., Aarsaether N.,
  45.      Bakke O., Krokan H.E., Helland D.E.
  46.      Nucleic Acids Res. 21:2579-2584(1993).
  47. [ 5] Muller S.J., Caradonna S.
  48.      Biochim. Biophys. Acta 1088:197-207(1991).
  49. [ 6] Meyer-Siegler K., Mauro D.J., Seal G., Wurzer J., Deriel J.K.,
  50.      Sirover M.A.
  51.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:8460-8464(1991).
  52. [ 7] Muller S.J., Caradonna S.
  53.      J. Biol. Chem. 268:1310-1319(1993).
  54. [ 8] Barnes D.E., Lindahl T., Sedgwick B.
  55.      Curr. Opin. Cell Biol. 5:424-433(1993).
  56.